[论文解读] Discrete breathers in protein secondary structure

A.E. Sitnitsky|ArXiv.org|Jun 5, 2003

Nonlinear Photonic Systems参考文献 25被引用 3

一句话总结

本文提出，由于弱耦合相互作用和非线性势能，蛋白质二级结构中可能存在离散孤子（DBs）——即高度局域化、寿命长的振动模式。通过一个真实的微观模型，研究显示α-螺旋中的DBs（频率约为115 cm⁻¹）可解释肌红蛋白和细菌视紫红质中观测到的长寿命远红外吸收现象，表明其在酶促催化中可能具有能量局域化的功能作用。

ABSTRACT

The role of the rigidity of a peptide chain in its equilibrium dynamics is investigated within a realistic model with stringent microscopically derived coupling interaction potential and effective on-site potential. The coupling interaction characterizing the chain rigidity and the effective on-site potentials are calculated for three main types of protein secondary structure. The coupling interaction is found to be surprisingly weak for all of them but different in character: repulsive for alpha-helix and anti-parallel beta-sheet structures and attractive for parallel beta-sheet structure. The effective on-site potential is found to be a hard one for alpha-helix and anti-parallel beta-sheet and a soft one for parallel beta-sheet. In all three types of protein secondary structures a stable zig-zag shape discrete breather (DB) associated with the oscillations of torsional (dihedral) angles can exist due to weakness of the coupling interaction. However, since the absorption of far infrared radiation (IR) by proteins is known to require the existence of rather long chains of hydrogen bonds that takes place only in alpha-helicies, then one can conclude that the excitation of a DB in such a way is possible in alpha-helix and seems to be hardly possible in beta-sheet structures. The interpretation of the recent experiments of Xie et al. on far IR laser pulse spectroscopy of proteins is suggested. The frequency of a DB in an the alpha-helix is obtained in the region of 115 cm^{-1} in accordance with these experiments.

研究动机与目标

• 使用真实微观模型研究肽链刚性在蛋白质平衡动力学中的作用。
• 确定由于弱耦合和非线性势能，离散孤子（DBs）是否可在蛋白质二级结构中存在。
• 解释近期远红外激光光谱实验中观测到的α-螺旋中长寿命振荡，而β-折叠中未观测到的现象。
• 通过局域化能量储存探讨DBs在酶促催化中的潜在功能角色。
• 建立观测到的115 cm⁻¹ DB频率与Xie等人实验数据之间的联系。

提出的方法

• 构建了基于微观推导的耦合相互作用和有效位点势能的多肽链真实模型。
• 利用详细的物理约束，计算了α-螺旋、反平行和顺平行β-折叠的耦合相互作用和位点势能。
• 使用含非谐项的非线性晶格方程，对二面角的扭转动力学进行建模。
• 通过方程运动的数值和解析解，分析离散孤子（DBs）的存在性和稳定性。
• 通过唯象阻尼项评估耗散机制，并考虑声子/声学模式介导的能量损失。
• 利用涨落-耗散定理关联噪声与阻尼，尽管γ的微观起源仍具推测性。

实验结果

研究问题

• RQ1 由于弱耦合和非线性势能，离散孤子是否可在蛋白质二级结构中存在？
• RQ2 为何在α-螺旋中观测到长寿命远红外振荡，而在β-折叠中未观测到？
• RQ3 α-螺旋中离散孤子的频率是多少？是否与实验观测一致？
• RQ4 有效位点势能（硬势或软势）如何影响不同二级结构中DB的形成？
• RQ5 离散孤子是否可作为酶中局域化能量储存机制，特别是与速率促进振动相关？

主要发现

• 在所有三种二级结构中，耦合相互作用出人意料地微弱，其中α-螺旋和反平行β-折叠中为排斥性，而顺平行β-折叠中为吸引性。
• α-螺旋和反平行β-折叠的等效位点势能为硬势，而顺平行β-折叠为软势。
• 由于弱耦合相互作用，所有三种二级结构中均可存在稳定的Z字形离散孤子（DB）。
• α-螺旋中DB的频率计算值约为115 cm⁻¹，与Xie等人实验观测结果高度一致。
• 肌红蛋白和细菌视紫红质中观测到的长寿命振荡被解释为源于二面角振荡的DB，而非孤子或声子。
• DB能量（室温下约40kB T）与典型酶促活化能相当，提示其在催化中可能具有能量局域化的功能角色。