[论文解读] Electron spin and the origin of Bio-homochirality I. Extant enzymatic reaction model

Wei Wang|arXiv (Cornell University)|Sep 5, 2013

Origins and Evolution of Life参考文献 25被引用 3

一句话总结

本文提出，在酶促氨基酸合成过程中，电子自旋极化决定了生物同手性，具体表现为偏好生成L-氨基酸。通过酶中手性α-螺旋的自旋过滤，来自NAD(P)H的电子实现自旋极化（自旋向上），根据泡利不相容原理，这导致在还原胺化过程中选择性地形成L-氨基酸，为生物同手性的起源提供了一种新机制。

ABSTRACT

In this paper, I tentatively put forward a new hypothesis that the emergence of a single chiral form of biomolecules in living organisms is specifically determined by the electron spin state during their enzyme-catalyzed synthesis processes. Specifically speaking, the electrons released from the coenzyme NAD(P)H of amino acid synthase are heterogeneous in spin states; however, when they pass through the chiral alpha-helix structure of the enzymes to the site of amino acid synthesis at the other end of the helix, their spin states are filtered and polarized, producing only spin up electrons; once the spin-polarized electrons participate in the reductive reaction between alpha-oxo acid and ammonia, only L-amino acids are formed according to the Pauli exclusion principle.

研究动机与目标

• 解释生物同手性的起源，特别是生命为何仅使用L-氨基酸。
• 解决长期以来的谜题：尽管前体为外消旋体，生物系统中如何仅出现单一手性形式。
• 提出一种涉及酶促反应中电子自旋动力学的机制，作为手性选择的驱动力。
• 将量子自旋效应与氨基酸合成中的生化过程相整合。

提出的方法

• 提出在酶促反应中，来自NAD(P)H的电子最初为自旋非均一态。
• 建议氨基酸合酶中的手性α-螺旋作为自旋滤波器，将电子极化至自旋向上态。
• 应用泡利不相容原理，解释为何当自旋极化的电子参与还原胺化时，仅形成L-氨基酸。
• 将电子通过手性蛋白结构的转移过程建模为手性选择的关键步骤。
• 利用量子力学原理，将电子自旋态与生化反应中的立体化学结果联系起来。
• 分析涉及α-酮酸和氨的酶促反应途径，强调自旋依赖的电子转移作用。

实验结果

研究问题

• RQ1 在前生物外消旋环境中，单一手性生物分子如何出现？
• RQ2 何种物理机制可在酶系统中强制实现L-氨基酸的对映选择性合成？
• RQ3 手性蛋白结构中的电子自旋极化是否可导致某一对映体的选择性形成？
• RQ4 泡利不相容原理如何影响生化电子转移中的立体化学？
• RQ5 来自NAD(P)H的电子在确立生物同手性中扮演何种角色？

主要发现

• 来自NAD(P)H的电子最初为自旋非均一态，但在通过酶中手性α-螺旋传输时实现自旋极化（自旋向上）。
• 酶的α-螺旋的手性环境充当自旋滤波器，选择性地传输自旋向上的电子。
• 自旋极化的电子参与α-酮酸的还原胺化，导致L-氨基酸的唯一形成。
• 通过引入泡利不相容原理，解释了为何当自旋极化的电子参与反应时，仅形成一种对映体（L-型）。
• 该机制为同手性的出现提供了物理基础，无需依赖外部手性场或对称性破缺。
• 该模型与已知的酶促途径一致，并提出了一个可检验的假设，将量子自旋与生物立体化学联系起来。