[论文解读] Mechanism of antifreeze proteins action, based on Hierarchic theory of water and new ''clusterphilic'' interaction

Alex Käiväräinen|ArXiv.org|May 20, 2001

Physiological and biochemical adaptations参考文献 17被引用 3

一句话总结

本文基于凝聚态物质的层级量子理论，提出了一种抗冻蛋白（AFP）作用的新型机制，引入了‘团簇亲和’（clusterphilic）相互作用，以稳定AFP周围水团簇（clustrons）的结构。该模型通过相干 librational effectons解释了冰点降低现象，解释了脉动团簇辐射超声波以及触变性结构的形成，其预测结果与实验测得的黏度、声速及纳米限域下的零下冻结现象高度吻合。

ABSTRACT

A basically new Hierarchic theory, general for solids and liquids (Kaivarainen, 2001, 2000, 1995, 1992), has been briefly described and illustrated by computer simulations on examples of water and ice. Full description of theory and its numerous applications are presented in series of articles at the arXiv of Los-Alamos (see http://arXiv.org/abs/physics/0102086). New clusterphilic interactions, intermediate between hydrophilic and hydrphobic, are introduced. They can be subdivided into: intramolecular - when water cluster is localized in the ''open'' states of big interdomain or intersubunit cavities and intermolecular clusterphilic interactions. Intermolecular clusterphilic interactions can be induced by very different macromolecules. The latter displays themselves in bordering of water cluster by macromolecules and forming so-called ''clustrons''. Clusterphilic interactions can play an important role in self-organization of biosystems, especially multiglobular allosteric enzymes, microtubules and the actin filaments. The selected review of literature, devoted to antifreeze proteins (AFP) and ice-nucleation proteins (INP) interaction with water is presented. Corresponding experimental results were analyzed on the base of Hierarchic theory. The possible mechanism of cryoproteins influence on water, changing its freezing point has been proposed. The consequences of new model of AFP action and ways of its experimental verification are described also.

研究动机与目标

• 开发一种适用于液态与固态物质的统一凝聚态物质量子理论，尤其适用于水与冰。
• 解释水的异常物理性质及其在生物自组织与功能中的作用。
• 提出一种抗冻蛋白（AFP）功能的机制，以解释冰点降低与热滞后现象。
• 引入并表征‘团簇亲和’相互作用——介于亲水与疏水之间——作为生物系统中大分子组织的关键机制。
• 为所提出的AFP作用机制提供可实验验证的预测。

提出的方法

• 基于集体激发（effectons、transitons、convertons、deformons）与分子波的介观玻色-爱因斯坦凝聚的凝聚态物质层级量子理论。
• 利用计算机模拟基于非麦克斯韦-玻尔兹曼分布的分子平动与 librational 运动，以模拟水与冰。
• 引入‘团簇亲和’相互作用：分子内（在空腔内）与分子间（在大分子与水团簇之间），形成‘clustrons’。
• 通过稳定初级 librational effectons（约280个水分子的相干簇）及其在10^6–10^7 Hz频率下的脉动来模拟AFP的作用。
• 预测脉动团簇会发射超声波，从而破坏冰成核中心并降低冰点。
• 通过流体动力学与偶极-偶极相互作用，将团簇的缔合与触变性结构形成联系起来，解释黏度的增加。

实验结果

研究问题

• RQ1 如何通过统一的凝聚态物质量子理论解释水与冰的异常行为？
• RQ2 介观尺度上分子波的玻色-爱因斯坦凝聚在生物系统中相干水团簇形成过程中起何作用？
• RQ3 抗冻蛋白（AFPs）如何在不改变熔点的情况下降低水的冰点，从而导致热滞后现象？
• RQ4 ‘clustrons’——由AFPs稳定的相干水团簇——的物理与结构特征是什么？
• RQ5 团簇亲和相互作用如何介导细胞骨架与酶等大分子系统中的长程组织与协同动力学？

主要发现

• 该模型预测，AFP结合水团簇中的初级 librational effectons 约含280个水分子，特征尺寸约为20 Å。
• AFP周围形成的团簇（clustrons）半径预测为30–50 Å，具体取决于表面几何形状与溶剂条件。
• 团簇中的水表现出独特的物理性质：密度更低、黏度更高、声速更高，且介电弛豫频率低于体相水。
• 相干非弹性中子散射实验数据（Teixeira等，1985）支持水存在类固体重集体激发，其声速超过体相水。
• 该模型解释了纳米限域孔道中的零下冻结现象（如低于0 °C）是由于水分子更易被固定以及团簇稳定化的结果。
• 脉动团簇在10^6–10^7 Hz频率下发射超声波，破坏冰成核中心并降低冰点，与实验观测到的AFP诱导热滞后现象一致。