The University of Tokyo · 생화학·유전·분자생물학
Shigeo Murata 교수의 연구실은 단백질 분해 기작, 특히 프로테아소모미의 구조와 기능, 특히 면역 반응과 관련된 항원 처리 메커니즘을 중심으로 연구를 진행하고 있습니다. 특히, T세포의 발달에 핵심적인 역할을 하는 흉선 상피세포에서 발현되는 특수한 프로테아소모미 서브유닛인 beta5t와 항원 처리 인자 PA28의 다양한 이소형이 면역 시스템에서 수행하는 기능을 규명하고자 합니다. 이는 면역 세포의 선택과 항원 제시 메커니즘의 분자 기반을 밝히는 데 기여하고 있습니다.
표시된 성과는 수집된 데이터 기준으로 산출되며, 일부 차이가 있을 수 있습니다.
Proteasomes are responsible for generating peptides presented by the class I major histocompatibility complex (MHC) molecules of the immune system. Here, we report the identification of a previously unrecognized catalytic subunit called beta5t. beta5t is expressed exclusively in cortical thymic epithelial cells, which are responsible for the positive selection of developing thymocytes. Although the chymotrypsin-like activity of proteasomes is considered to be important for the production of pept
The proteasome activator PA28 binds to both ends of the central catalytic machine, known as the 20 S proteasome, in opposite orientations to form the enzymatically active proteasome. The PA28 family is composed of three members designated alpha, beta, and gamma; PA28alpha and PA28beta form the heteropolymer mainly located in the cytoplasm, whereas PA28gamma forms a homopolymer that predominantly occurs in the nucleus. Available evidence indicates that the heteropolymer of PA28alpha and PA28beta
