The University of Osaka · 재료과학
이 교수의 연구실은 구리 이온을 포함한 전자 전달 단백질, 특히 청색 및 녹색 아질산염 재결합효소, 플라스토시아니닌, 페시오아줄린과 같은 구리 단백질의 구조 기반 기능 해석을 중심으로 연구를 진행하고 있습니다. 고해상도 결정 구조 분석을 통해 전자 전달 경로, 구리 중심의 기하학적 변화, 그리고 색소의 기원과 관련된 아미노산 잔기의 정밀한 역할을 규명하고 있습니다. 특히 전자 상태 변화에 따른 단백질의 미세 구조적 변형, 예를 들어 주로 펩타이드 결합의 반전과 수소 결합의 변화를 정량적으로 분석함으로써 생체 내 전자 이동 메커니즘을 해석하고 있습니다.
표시된 성과는 수집된 데이터 기준으로 산출되며, 일부 차이가 있을 수 있습니다.
The crystal structure of the blue nitrite reductase from Alcaligenes xylosoxidans GIFU 1051 (AxgNIR) has been determined at 2.05 A resolution. AxgNIR contains both type 1 and 2 Cu sites, the geometry of the former being distorted tetrahedral. The superpositioning of the type 1 Cu sites in the blue enzyme and a green nitrite reductase revealed that the orientation of the Met150 side chain differed. The deviation of the Sdelta(Met150) atom from the axial position of the NNS plane formed by two Nde
The crystal structures of oxidized and reduced plastocyanins from Synechococcus sp. PCC 7942 have been determined at 1.9 and 1.8 A resolution, respectively, at pH 5.0. The protein consists of only 91 amino acid residues, the smallest number known for a plastocyanin, and apparently lacks the mostly conserved acidic patch that is believed to be important for recognition with electron-transfer partners. The protein has two acidic residues, Glu42 and Glu85, around Tyr83, which is thought to be a pos
The crystal structures of oxidized and reduced pseudoazurins from a denitrifying bacterium, Achromobacter cycloclastes IAM1013, have been determined at 1.35- and 1.6-A resolutions, respectively. The copper site in the oxidized state exhibits a distorted tetrahedral structure like those of other pseudoazurins. However, not only a small change of the copper geometry, but concerted peptide bond flips are identified. The imidazole ring of remote His6 has a hydrogen bonding distance of 2.73 A between
