[논문 리뷰] Discrete breathers in protein secondary structure

A.E. Sitnitsky|ArXiv.org|2003. 06. 05.

Nonlinear Photonic Systems참고 문헌 25인용 수 3

한 줄 요약

이 논문은 약한 결합 상호작용과 비선형 포텐셜 덕분에 단백질 2차 구조에서 고도로 국소화되고 오래 지속되는 진동 모드인 이산 브레이커(DBs)가 존재할 수 있다고 제안한다. 현실적인 미세구조 모델을 사용하여, 약 115 cm⁻¹의 주파수를 가진 α-나선에서의 DBs가 마이오글로빈과 박테리오로돕신에서 관측된 장수명 원추적 적외선 흡수를 설명할 수 있음을 보여주며, 이는 효소 촉매 작용에서 에너지 국소화에 기능적 역할을 할 수 있음을 시사한다.

ABSTRACT

The role of the rigidity of a peptide chain in its equilibrium dynamics is investigated within a realistic model with stringent microscopically derived coupling interaction potential and effective on-site potential. The coupling interaction characterizing the chain rigidity and the effective on-site potentials are calculated for three main types of protein secondary structure. The coupling interaction is found to be surprisingly weak for all of them but different in character: repulsive for alpha-helix and anti-parallel beta-sheet structures and attractive for parallel beta-sheet structure. The effective on-site potential is found to be a hard one for alpha-helix and anti-parallel beta-sheet and a soft one for parallel beta-sheet. In all three types of protein secondary structures a stable zig-zag shape discrete breather (DB) associated with the oscillations of torsional (dihedral) angles can exist due to weakness of the coupling interaction. However, since the absorption of far infrared radiation (IR) by proteins is known to require the existence of rather long chains of hydrogen bonds that takes place only in alpha-helicies, then one can conclude that the excitation of a DB in such a way is possible in alpha-helix and seems to be hardly possible in beta-sheet structures. The interpretation of the recent experiments of Xie et al. on far IR laser pulse spectroscopy of proteins is suggested. The frequency of a DB in an the alpha-helix is obtained in the region of 115 cm^{-1} in accordance with these experiments.

연구 동기 및 목표

• 실제 미세구조 모델을 사용하여 주주 사슬의 강성의 단백질 평형 역학에서의 역할을 조사한다.
• 약한 결합과 비선형 포텐셜 덕분에 이산 브레이커(DBs)가 단백질 2차 구조에서 존재할 수 있는지 확인한다.
• 최근 원추적 적외선 레이저 분광법 실험에서 α-나선에서는 장수명 진동이 관측되나 β-시트에서는 관측되지 않는 현상을 해석한다.
• 국소화된 에너지 저장 메커니즘으로서 DBs가 효소 촉매 작용에서 기능할 수 있는지 탐색한다.
• 관측된 115 cm⁻¹ DB 주파수와 Xie 등이 보고한 실험 데이터 사이의 연결 고리를 확립한다.

제안 방법

• 미세구조적으로 유도된 결합 상호작용과 효과적 위치 포텐셜을 포함한 폴리펩티드 사슬의 현실적인 모델을 개발하였다.
• 세부 물리적 제약 조건을 사용하여 α-나선, 반대향 β-시트, 평행 β-시트의 결합 상호작용과 위치 포텐셜을 계산하였다.
• 비선형 격자 방정식에 비선형 항을 포함하여 비틀림 각도(다이헤드럴 각도)의 역학을 모델링하였다.
• 운동 방정식의 수치적 및 해석적 해를 통해 이산 브레이커(DBs)의 존재성과 안정성을 분석하였다.
• 현상학적 감쇠 항을 통해 에너지 손실 메커니즘을 평가하였으며, 음향/포논을 통한 에너지 손실을 고려했다.
• 노이즈와 마찰 사이의 관계를 설명하기 위해 변동-소산 정리( fluctuation-dissipation theorems )를 사용하였지만, γ의 미세구조적 기원은 여전히 추측에 머물러 있다.

실험 결과

연구 질문

• RQ1 약한 결합과 비선형 포텐셜 덕분에 이산 브레이커가 단백질 2차 구조에서 존재할 수 있는가?
• RQ2 왜 α-나선에서는 장수명 원추적 적외선 진동이 관측되나 β-시트에서는 관측되지 않는가?
• RQ3 α-나선에서 이산 브레이커의 주파수는 얼마이며, 실험 관측과 일치하는가?
• RQ4 효과적 위치 포텐셜(강성 vs. 연성)이 다양한 2차 구조에서 DB 형성에 미치는 영향은 무엇인가?
• RQ5 이산 브레이커가 특히 반응 속도를 촉진하는 진동과 관련하여 효소에서 국소화된 에너지 저장 메커니즘으로 기능할 수 있는가?

주요 결과

• 모든 세 가지 2차 구조에서 결합 상호작용이 놀랍도록 약하며, α-나선과 반대향 β-시트에서는 상호작용이 반발력을 띠고, 평행 β-시트에서는 흡인성이다.
• α-나선과 반대향 β-시트에서는 효과적 위치 포텐셜이 강성이며, 평행 β-시트에서는 연성이다.
• 약한 결합 상호작용 덕분에 모든 세 가지 2차 구조에서 안정적인 진동자형 이산 브레이커(DB)가 존재할 수 있다.
• α-나선에서의 DB 주파수는 약 115 cm⁻¹로 계산되었으며, Xie 등이 보고한 실험 결과와 뛰어난 일치를 보였다.
• 마이오글로빈과 박테리오로돕신에서의 장수명 진동은 솔리톤이나 포논이 아닌 비틀림 각도 진동에서 기인한 DBs로 해석된다.
• DB 에너지(~40kB T, 실온 기준)는 일반적인 효소 활성화 에너지와 유사하여, 촉매 작용에서 에너지 국소화에 기능적 역할을 할 가능성이 있다.