[논문 리뷰] Mechanism of antifreeze proteins action, based on Hierarchic theory of water and new ''clusterphilic'' interaction

Alex Käiväräinen|ArXiv.org|2001. 05. 20.

Physiological and biochemical adaptations참고 문헌 17인용 수 3

한 줄 요약

이 논문은 응고 억제 단백질(AFP) 작용에 대한 새로운 메커니즘을 제안하며, 응집물질의 계층적 양자 이론에 기반하여 '클러스터필릭'(clusterphilic) 상호작용을 도입하여 AFP 주위의 수분 클러스터(클러스트론)를 안정화한다. 이 모델은 공명 진동 효과론(coherent librational effectons)을 통한 freezing point depression, 진동하는 클러스터론에서 발생하는 초음파 방출, 밀도 구조 형성(thixotropic structure formation)을 설명하며, 점성, 음속 및 나노구속 조건에서의 고체 상태의 응고 실험 데이터와 일치하는 예측을 제공한다.

ABSTRACT

A basically new Hierarchic theory, general for solids and liquids (Kaivarainen, 2001, 2000, 1995, 1992), has been briefly described and illustrated by computer simulations on examples of water and ice. Full description of theory and its numerous applications are presented in series of articles at the arXiv of Los-Alamos (see http://arXiv.org/abs/physics/0102086). New clusterphilic interactions, intermediate between hydrophilic and hydrphobic, are introduced. They can be subdivided into: intramolecular - when water cluster is localized in the ''open'' states of big interdomain or intersubunit cavities and intermolecular clusterphilic interactions. Intermolecular clusterphilic interactions can be induced by very different macromolecules. The latter displays themselves in bordering of water cluster by macromolecules and forming so-called ''clustrons''. Clusterphilic interactions can play an important role in self-organization of biosystems, especially multiglobular allosteric enzymes, microtubules and the actin filaments. The selected review of literature, devoted to antifreeze proteins (AFP) and ice-nucleation proteins (INP) interaction with water is presented. Corresponding experimental results were analyzed on the base of Hierarchic theory. The possible mechanism of cryoproteins influence on water, changing its freezing point has been proposed. The consequences of new model of AFP action and ways of its experimental verification are described also.

연구 동기 및 목표

• 액체와 고체 모두에 적용 가능한 통합된 응집물질의 양자 이론을 개발하는 것.
• 물의 이례적인 물리적 성질과 생물학적 자가조직화 및 기능에서의 역할을 설명하는 것.
• 냉동점 내림과 열적 히스테리시스를 설명할 수 있는 응고 억제 단백질(AFP) 기능의 메커니즘을 제안하는 것.
• 수용성과 수소결합 사이의 중간 정도의 상호작용인 '클러스터필릭' 상호작용을 도입하고, 생계통에서 거대분자의 조직화에 핵심적인 역할을 하는 것으로 규명하는 것.
• 제안된 AFP 작용 메커니즘을 실험적으로 검증할 수 있는 예측을 제공하는 것.

제안 방법

• 집단 진동자(효과론, 이동론, 수렴론, 변형론)와 분자파의 매크로스코픽 보즈-아인슈타인 응축을 기반으로 한 응집물질의 계층적 양자 이론을 적용하는 것.
• 이동 및 진동 운동의 맥스웰-볼츠만 분포가 아닌 분포를 기반으로 한 컴퓨터 시뮬레이션을 통해 물과 얼음의 거동을 모델링하는 것.
• '클러스터필릭' 상호작용 도입: 공동 내부의 분자 간 상호작용과 거대분자 및 수분 클러스터 간의 상호작용으로, 이는 '클러스트론'을 형성한다.
• AFP 작용을 10^6–10^7 Hz 범위에서 진동하는 1차 진동 효과론(약 280개의 수분 분자로 구성된 공명 클러스터)의 안정화와 그에 따른 진동으로 모델링하는 것.
• 진동하는 클러스터론에서 초음파(US) 파동 방출을 예측하며, 이는 얼음 핵 생성을 방해하고 냉동점을 낮춘다.
• 클러스터론 상호작용이 유체역학적 및 전기 dipole-dipole 상호작용을 통해 밀도 구조 형성과 연결되며, 이는 점성 증가를 설명한다.

실험 결과

연구 질문

• RQ1 통합된 응집물질의 양자 이론은 어떻게 물과 얼음의 이례적인 거동을 설명할 수 있는가?
• RQ2 생물계에서 공명 수분 클러스터 형성에 있어 분자파의 매크로스코픽 보즈-아인슈타인 응축의 역할은 무엇인가?
• RQ3 응고 억제 단백질(AFPS)은 냉동점만 낮추고 융해점에는 영향을 주지 않아 열적 히스테리시스를 유도하는가? 그 메커니즘은 무엇인가?
• RQ4 '클러스트론'—AFP에 의해 안정화된 공명 수분 클러스터의 물리적 및 구조적 특성은 무엇인가?
• RQ5 클러스터필릭 상호작용은 세포 골격 및 효소와 같은 거대분자계에서 장거리 조직화와 협동적 동역학을 어떻게 매개하는가?

주요 결과

• 모델은 AFP에 결합된 수분 클러스터 내 1차 진동 효과론이 약 280개의 수분 분자를 포함하고 있으며, 약 20 Å의 특성 크기를 가진다고 예측한다.
• AFP 주위에 형성된 클러스터론은 표면 기하학과 용매 조건에 따라 반지름 30–50 Å로 예측된다.
• 클러스터론 내 수분은 밀도가 낮고, 점성이 높고, 음속이 높고, 유전율 리라크세이션 주파수가 낮은 특성을 보인다. 이는 밀도 물과 다름.
• 비탄성 중성자산산성 실험 데이터(Teixeira 등, 1985)는 음속이 밀도 물보다 높은 고체 유사 집단 진동자가 존재함을 지지한다.
• 나노구속된 다공성 구조에서의 고체 상태의 응고(예: 0 °C 이하)는 수분의 강한 고정화 및 클러스터론 안정화의 결과로 설명된다.
• 진동하는 클러스터론은 10^6–10^7 Hz 범위의 초음파를 방출하며, 이는 얼음 핵 생성 중심을 방해하고 냉동점을 낮춘다. 이는 AFP에 의한 열적 히스테리시스 관측 결과와 일치한다.