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장연규 교수

Jang, Yeon Kyu

연세대학교 시스템생물학과

연구실 소개

장연규 교수의 연구실은 암의 진행 메커니즘을 규명하기 위해 에피제네틱스, 특히 DNA 메틸화와 히스톤 변형이 종양 생장과 면역 회피에 미치는 영향을 중심으로 연구를 진행하고 있습니다. 특히 유전자 발현 조절을 담당하는 히스톤 디메틸화효소 KDM4A의 SUMO화修饰가 종양 suppressor 단백질 p53와의 상호작용에 필수적임을 규명하였으며, 유사한 모델체계를 활용해 암세포에서의 염기서열 기반 유전자 조절 메커니즘을 밝혀내고 있습니다. 이는 암의 조기 진단 및 타겟 치료 전략 개발에 기여할 잠재력을 지닙니다.

에피제네틱스암 진행DNA 메틸화KDM4A면역 회피

연구 현황

논문 수
3
총 인용 수
56
최근 5년 논문
3
주요 분야

연구 성과 추이

표시된 성과는 수집된 데이터 기준으로 산출되며, 일부 차이가 있을 수 있습니다.

5개년 연도별 논문 게재 수
3총합
2010
2011
2018
5개년 연도별 피인용 수
56총합
201020112018

주요 논문

3
1
논문|인용수 35·2011
Epigenetic Up-Regulation of Leukemia Inhibitory Factor (LIF) Gene During the Progression to Breast Cancer
Jung Eun Shin, Su Hyung Park, 장연규

The interleukin 6 family of cytokines including leukemia inhibitory factor (LIF) regulates the progression of several types of cancer. However, although LIF overexpression during breast cancer progression was observed in our previous report, the molecular mechanisms responsible for this deregulation remain largely unknown. Here we show that LIF expression is epigenetically up-regulated via DNA demethylation and changes in histone methylation status within its promoter region in the isogenic MCF1

2
논문|인용수 19·2010
Epigenetic Silencing of TNFSF7 (CD70) by DNA Methylation during Progression to Breast Cancer
유승은, Su Hyung Park, 장연규

To escape the immune system, tumor cells may remove surface molecules such as the major histocompatibility complex (MHC) and co-stimulatory molecules, which are essential for recognition by lymphocytes. Down-regulation of the co-stimulatory molecules CD70 (TNFSF7) and CD80 may contribute to tumor cell survival; however, the mechanism of down-regulation of the TNFSF7 gene during tumorigenesis is poorly understood. Here we present evi-dence indicating that TNFSF7 gene expression is epigen-etically

3
논문|인용수 2·2018
Sumoylation of the histone demethylase KDM4A is required for binding to tumor suppressor p53 in HCT116 colon cancer cell lines
유승은, 박수형, 장연규

The histone demethylase lysine-specific demethylase 4A (KDM4A/Jmjd2A) has diverse functions, including involvement in gene regulation and cell cycle, and plays an oncogenic role in cancer cells. The modulation of KDM4A through post-translational modifications remains unclear. Here, we show that small ubiquitin-like modifier (SUMO) 1-mediated modification of KDM4A was required for interaction with tumor suppressor p53. Our data revealed that KDM4A is mainly sumoylated at lysine residue 471. Howev

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